通常，细胞中的外源蛋白处于高温逆境时，蛋白结构会破坏变性且聚集沉淀。当细胞不受热因素影响时，特异的分子伴侣蛋白——热休克蛋白负责降解、清除无法正确折叠的变性蛋白。当然，也有一些变性蛋白因其一级结构并没有被破坏，当变性因素去除后还可以恢复至天然构象。具体过程如下图所示：
但是对于细胞内自然生成的内源蛋白，其受到高温胁迫后会发生什么呢？芝加哥大学的分子生物学家Allan Drummond表示，至今科学家对内源蛋白质的热变性过程都还没有系统性了解。
为了探索这一未知，Drummond及其同事以酵母为材料进行研究：首先用同位素标记酵母细胞中的蛋白质，然后使其处于高温环境中（细胞不被热死），紧接着快速冷冻细胞，以获取细胞内源蛋白的实时变性图像。同时，研究人员通过质谱分析聚集的蛋白质。
结果共鉴定了982个蛋白，其中有177个蛋白质变性后在胞液和细胞核中聚集沉淀。然而，随着高温环境去除、细胞恢复活力，这些聚集抱团的内源蛋白也表现出可逆状态：无序的蛋白结构重新组装恢复原状。研究人员表示，内源蛋白质变性沉淀随后又恢复正常结构，这实属意外发现。
此外，当温度恢复正常，酵母细胞会再次生长，但是并不会生成大量的新蛋白，这就意味着复性后的蛋白质具备正常生物功能。
研究人员推测，高温环境导致蛋白变性的同时，会刺激细胞表达更多的分子伴侣热休克蛋白，以协助变性蛋白的复性过程。同时，变性蛋白聚集抱团而成的复合体可能会重塑蛋白合成途径，抑制大多数正在翻译的新蛋白，以避免新合成蛋白变性聚集。
文章一作、博士后Edward Wallace解释，阻止大多数蛋白的表达是细胞对新合成蛋白的保护机制。德克萨斯大学健康科学中心Kevin Morano教授表示，过去科学家们都认为物理或者化学逆境会导致大多数蛋白质变性失活。而近期的最新发现却证实内源蛋白的变性过程大多数可逆，且可能与热休克蛋白功能有关联。某种意义上讲，这一科研发现将是对传统认知的颠覆。
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